A tanulmány feltárja a vírus DNS-csomagolómotorjának szerkezetét

A tanulmány feltárja a vírus DNS-csomagolómotorjának szerkezetét
A tanulmány feltárja a vírus DNS-csomagolómotorjának szerkezetét
Anonim

WEST LAFAYETTE, Ind. – A természet egyik legkisebb motorjának részletes áttekintése új betekintést nyújt a tudósoknak arra vonatkozóan, hogyan csomagolják egyes vírusok genetikai anyagukat, és új típusú biológiai motorrendszert tár fel.

A Purdue Egyetem és a Minnesota Egyetem tudósai megoldották egy biológiai "motor" központi komponensének háromdimenziós szerkezetét, amely a vírus DNS-csomagolórendszerét működteti, így a tudósok először láthatják ezt motorrendszer.

A tanulmány atomról atomra leírja, hogyan épül fel az apró, mindössze milliomod milliméter méretű motor magja, és javaslatot tesz arra, hogyan működik a vírus genetikai anyagának hosszú szakaszainak áthelyezése vagy becsomagolása. a külső héjába a vírus replikációja során.

A részletek a Nature tudományos folyóirat december 7-i számában jelennek meg.

"Ez a tanulmány biztosítja az első ismereteket a DNS-csomagoló motorról" - mondja Michael Rossmann, a Purdue-i Hanley biológiai tudományok kiváló professzora. "Bár más motorrendszereket is tanulmányoztak a biológiában, ez az első olyan motor, amelyről ismert, hogy áthelyezi a genetikai anyagot."

A vírusok lényegében egy egyszerű parazita, amely csak egy burokból áll, amely tartalmazza a genetikai anyagot, amely készen áll az egyik gazdaszervezetből a másikba történő szállításra. Csak a gazdasejt megfertőzése után képesek szaporodni. A sejtbe jutva a vírus manipulálja a sejt gépezetét, hogy az új vírusok összeállításához szükséges összes komponenst, beleértve a genetikai anyagot is, előállítsa. Rossmann szerint itt van szükség a biológiai motorra, hogy az újonnan összeállított borítékokat megtöltsék genetikai anyagukkal. Az új vírusok ezután kiszabadulnak a gazdasejtből, és szabadon megfertőzhetnek más sejteket.

A tanulmány támpontokat adhat arra vonatkozóan, hogyan csomagolódik a DNS hasonló vírusokba – beleértve a herpeszvírust is, amely olyan emberi betegségeket okoz, mint a Herpes simplex, bárányhimlő és övsömör –, és javaslatokat tehet a vírusos kórokozók által okozott betegségek megelőzésére szolgáló gyógyszerek fejlesztésére..

A tanulmány új betekintést nyújt a tudósok számára a molekuláris motorok biológiában való működésébe, mondja Dwight Anderson, a Minnesotai Egyetem professzora.

"A phi29 motor szépsége abban rejlik, hogy viszonylag egyszerű rendszert biztosít a DNS-csomagolás mechanizmusának vizsgálatához" - mondja Anderson. "Mikrocseppben vagy egy nagyon kis csepp méretű területen dolgozva a motor mindössze három perc alatt becsomagol egy körülbelül 130-szor hosszabb DNS-t, mint a vírushéj. A mikrocsepp 50 milliárd DNS-molekulát tartalmaz, amelyek 200 mérföld DNS-t tesznek ki, és minden molekula megfelelően csomagolódik egy fehérjehéjba."

A tanulmányban Rossmann, a Purdue kutatója, Timothy Baker és mások Purdue-ban, valamint Anderson és munkatársai Minnesotában mikro-képalkotási technikákat – köztük röntgenkrisztallográfiát és krioelektronmikroszkópiát – alkalmaztak, hogy meghatározza a DNS-csomagoló motor szerkezetét a Bacteriophage phi29 nevű vírusban.

A bakteriofágok olyan vírusok, amelyek csak baktériumokat fertőznek meg. Széles körben használják laboratóriumi kutatásokban, mivel szerkezetükben gyakran hasonlítanak az emberi vírusokhoz. A Phi29 megfertőzi a Bacillus subtilis néven ismert baktériumfajtát.

A tanulmány azt mutatja, hogy a DNS-csomagoló motor három elsődleges részből áll: egy hosszúkás előfejből, amely vírushéjként szolgál, egy fánk alakú csatlakozóból, amely a vírushéj bejáratánál van elhelyezve, és a DNS-t a héjba táplálja. és egy új ribonukleinsav (RNS)-enzim komplex, amely a kémiai energiát a csomagoláshoz szükséges mechanikai energiává alakítja.

A tudósok a csatlakozó szerkezetét – a phi29 DNS-csomagoló motor magját – 3,2 angström, azaz 3,2 centiméter százmilliomod rész felbontására elemezték.

Eredményeik azt mutatják, hogy a csatlakozó 12 fehérje alegységből áll, amelyek „hengerként” szolgálhatnak a motoros rendszerben, és hosszú DNS-láncokat húznak át a fánk alakú rendszer közepén.

Öt azonos enzim, az úgynevezett ATPázok találhatók a csatlakozó körül, közvetlenül a vírushéj nyílásán kívül. Az enzimek lebontják a sejt kémiai tüzelőanyagát, az ATP-t, hogy előállítsák a motor működéséhez szükséges energiát.

A kutatók azt feltételezik, hogy az ATP által előidézett egymást követő kémiai reakciók hatására a phi29 csatlakozó oszcillál és forog, és egyszerre két bázispáronként behúzza a DNS-t a héjba.

"Eredményeink arra utalnak, hogy az előfej és a csatlakozó egy forgómotorból áll, a fej és az ATPáz komplex állórészként, a DNS pedig orsóként működik" - mondja Rossmann.

A forgó típusú motorrendszerek két másik biológiai rendszerben is megtalálhatók, mondja, megjegyezve, hogy egy ilyen motort használnak az E. coli flagellák forgatására. "A flagellák forognak, és amikor szinkronban forognak, a baktérium meglehetősen gyorsan tud úszni egy táplálékforrás vagy szénhidrát felé egy koncentrációgradiens mentén."

Az ATP-t előállító enzim, az úgynevezett ATP-szintáz, forgómotorként is működik ATP előállítására vagy protonok pumpálására.

A DNS-csomagoló motor a jelek szerint különbözik ettől a két ismert forgómotortól, mondja Anderson, mert látszólagos orsója, a vírus DNS áthelyeződik vagy új pozícióba kerül.

"Ez a motorrendszer mechanikailag újszerűnek tűnik" - mondja.

A tudósok azt mondják, úgy vélik, hogy a motor szerkezeti elemei és azok összehangolt működése további vizsgálatokkal szétbontható.

A kutatást a National Institutes of He alth, a National Science Foundation és a Purdue finanszírozta.

A Purdue-i kutatócsoport tagja volt Rossmann; Baker, a biológiai tudományok professzora; Alan Simpson, posztdoktori kutatási asszisztens; Yizhi Tao, aki 1999-ben doktorált Purdue-ban, jelenleg pedig a Harvard Egyetemen; Petr Leiman, doktorandusz; Yongning He, doktorandusz; Norman Olson, vezető kutató elektronmikroszkópos; és Marc Morais, posztdoktori kutatási asszisztens.

A Minnesotai Egyetem csapatában Andersonon kívül Mohammed Badasso és Shelley Grimes kutató munkatársai, valamint Paul Jardine is részt vett, aki a kanadai New Brunswicki Egyetem posztdoktori ösztöndíjasa volt, jelenleg pedig az egyetem adjunktusa. Minnesota.

Népszerű téma

Érdekes cikkek
Rólunk
Olvass tovább

Rólunk

A fishcustomaquariums.com webhelyről

Kapcsolatok
Olvass tovább

Kapcsolatok

A fishcustomaquariums.com oldal elérhetőségei

A fishcustomaquariums.com adatvédelmi irányelvei
Olvass tovább

A fishcustomaquariums.com adatvédelmi irányelvei

A fishcustomaquariums.com adatvédelmi irányelvei